Фосфорилирование белков.

Фосфорилирование белков.

Фосфорилирование и дефосфорилирование белков является центральным механизмом при помощи которого живы клеточки воспринимают и отвечают на изменение наружных критерий. Было показано, что целый ряд центральных функций таких как клеточный цикл, транскрипция и спаривание зависят от фосфорилирования белков. Исследование протеинкиназ и фосфатаз у грибов только начинается. Все же, на сегодня Фосфорилирование белков. выяснено, что киназы и фосфатазы, по-видимому, являются необходимыми медиаторами процессов пролиферации у грибов, также развития, передачи сигнала и морфогенеза, связанного с процессами инфицирования.

Грибы, как и все се живы организмы повсевременно создают мониторинг наружного и внутреннего окружения на предмет присуствия либо отсутствия причин, запускающих пролиферацию, дифференцировку, ингибирование роста Фосфорилирование белков. либо процесс смерти. В связи с этим, клеточки обязаны повсевременно интегрировать разные наружные сигалы, чтоб держать под контролем прохождение либо рассеивание определеных клеточных активностей. Первичным ответом на действие наружных стимулов является обратимая модификация влеточных составляющих, способных интегрировать наружные сигналы. У эукариот циклы фосфорилирования-дефосфорилирования представляют основной механизм для пуска клеточных Фосфорилирование белков. каскадов в ответ на изменение наружных критерий, будь то внутренние конфигурации, присущие процессу развития либо ответ на наружные воздействия. Фосфорилирование при помощи протеинкиназ регулирует функции белков (прямо либо передавая соответственный сигнал), включенных в те либо другие клеточные процессы при участии метаболических ферментов, через мембранные каналы и помпы, белки цитоскелета и Фосфорилирование белков. причины транскрипции. Фосфорилирование белков относится к одному из главных биохимических устройств устройств многофункциональной активности белков. Фосфорилирование белков при помощи протеинкиназ является всеобъятным универсальным механизмом регуляции, при помощи которого клеточные действия в тканях контролируются наружными стимулами. По-видимому, протеинкиназы и протеинфосфатазы держут под контролем различные функции.

Существование уникальных (строго Фосфорилирование белков. специфичных), также общих мишеней для разных протеинкиназ и фосфатаз подразумевает координацию регуляции клеточной функции при действии разных стимулов и активации различных систем посредников. При действии на клеточку специфичного стимула (гормона, фактора роста, и т.д.) в итоге взаимодействия этого стимула с сенсором клеточной поверхности происходит включение каскада внутриклеточных событий Фосфорилирование белков., совокупа которых отражает физиологический ответ, специфичный для каждой клеточки. Процесс трансмембранной передачи сигнала может индуцироваться сенсором, который в ряде всевозможных случаев сам обладает протеинкиназной активностью и связан с образованием вторичных посредников, которые регулируют активность селективных протеинкиназ.

Системы фосфорилирования рецепторных белков состоят из 3х компонент: 1. Протеинкиназы, катализирующие перенос фосфатной группы Фосфорилирование белков. от донора (обычно АТФ, к акцептору - белок); 2. Белкового субстрата, к которому присоединяется фосфатная группа; 3. Фосфопротеинфосфаазы, которая катализирует отщепление фосфатной группы от субстрата. ПК употребляют палитра фосфатную группу АТФ (либо ГТФ) и спиртовые группы сериновых, треониновых и тирозиновых остатков многих белков-рецепторов, которые могут подвергаться фосфорилированию. Следствием этого может быть перенос сигнала Фосфорилирование белков. через мембрану, также индукция проникания рецепторов в клеточку и изменение их функции.

Полностью может быть, что многие принципиальные функции живых организмов конкретно связаны с кооперативными переменами в мембранах и в субмембранных цитоскелетных структурах (микротрубочках и микрофиламентах), играющих важную роль в трансмембранной передаче сигнала.

Одним из вероятных результатов переноса фосфатной Фосфорилирование белков. группы на многофункциональную группу белка является индукция конформационного конфигурации в белковой молекуле. Такие конфигурации могут появляться в итоге фосфорилирования регуляторных центров белков. Фосфорилирование может также содействовать конформационному изменению в молекуле белка либо перевести белок в состояние «богатое энергией», когда белок самопроизвольно меняет конформацию (как к примеру, при мышечном сокращении Фосфорилирование белков.). На сегдняшний денек показано, что что контролю фосфорилированием подлежат около 40 ферментов. Одной из обстоятельств сильного регуляторного деяния фосфорилирования на молекулы белков является вызываемое им перераспределение электронных зарядов в молекуле белка, приводящее к ковалентной модификации его структуры. При всем этом изменяется нрав взаимодействия этого белка с другими Фосфорилирование белков. макромолекулами, что, в свою очередь, приводит к изменению их параметров. Если субстрат фосфорилирования – фермент, то могут изменяться как скорость катализируемой им реакции, специфика и зависимость от деяния разных внутриклеточных эффекторов.

Кроме хим различия в структуре белка, при фосфорилировании серина, треонина либо тирозина, имеет значение природа внеклеточного эффектора и вызванная им специфичная Фосфорилирование белков. последовательноть реакций. да и тип протеинкиназы, также стерическая близость АТФ и белкового субстрата (Северин Е.С., Кочетова, 1985). Аллостерический контроль –контроль снутри клеточки; контроль фосфорилированием – контроль с поверхности клеточки. В отличие от аллостерии, контроль фосфорилированием длится и после выключения сигнала, вызвавшего модификацию. Процесс фосфорилирования еще больше всераспространен у эукариотических Фосфорилирование белков. организмов.

DICKMAN MB., Yarden O. Serine/threonine protein kinases and phosphatases in filamentous fungi. Fung. Genet. Biol. V. 26. P. 99-117, 1999.

Компъютерный анализ последовательностей генома S.cerevisiae выявил113 генов принадлежащих протеинкиназам из общих 6000 (Stark, 1996; Hunter, Plowman, 1997), что составляет приблизительно 2% от их общего числа. Большая часть протеинкиназ – минорные клеточные белки, которые удается идентифицировать только Фосфорилирование белков. молекулярно-биологическими способами. Но экспериментально вызванная нефункциональность многих протеинкиназ может привести к фатальным последствиям для клеток. Протеинкиназы регулируют клеточный цикл, дифференцировку, метаболические пути, участвуют в цепях передачи внутиклеточного сигнала и аномальное протекание этих процессов может вызывать развитие программируемой клеточной погибели – апоптоза. В запуске апоптоза тже участвуют протеинкиназы Фосфорилирование белков.. Исследование клеточных функций и регуляции протеинкиназ является одним из главных направлений современной молекулярной и клеточной биологии.

Но сильно мало что понятно отнсительно их функции, патнеров, и каскадов, в каких они участвуют.

В отличие от огромного количества генов, ответственных за экспрессию протеинкиназ (Stark, 1966), только 31 последовательность в дрожжевом геноме, которые имеют разные Фосфорилирование белков. мотивы протеинфосфатаз. По-видимому, это различие связано с субстратной спецификой и если киназы владеют

серьезной спецификой, то фосфатазы, про-видимому, реагируют с несколькими определенными для каждой киназы мотивами. Варианты в структуре (включая регуляторные субъединицы и другие фосфатаз-ассоциированные полипептиды), вкупе с временной и пространственной регуляцией являются подходящими факторами Фосфорилирование белков. для расширения диапазона субстратной специфики фосфатаз (Сohen, 1997; Faux, Scott, 1996).

ЛИТЕРАТУРА:

1. А.А.Болдырев. Введение в мембранологию. Изд-во МГУ, 1990.

2. Н.Б.Гусев. Протеинкиназы: строение, систематизация, характеристики и био роль. Соросовский образовательный журнальчик. Т.6, № 12, 2000

3. Ф.И.Аттаулаханов. Каскады ферментативных реакций и их роль в биологии.

Соросовский образовательный журнальчик. Т.6. № 7. 2000.

4. Dickman Фосфорилирование белков. M.B., Yarden O. Serine/threonine kinases and phosphatases infilamentous

fungi. Fungal Genetics and Biology. V. 26. P.99-117. 1999/

PAKs и GSKs. Р21активированные киназы- серин-треонин киназы, активизируются методом связи с GTFase класа Rho из семейства Cdc42/Rac. Эти киназы найдены практически у всех эукариот, где они регулируют многие процессы, включающие модуляцию МАПК-путей Фосфорилирование белков., динамику цитоскелетных частей, прохождение клеточного цикла и апоптоз. PAK cостоит из CRIB домена на N-конце, и серин-треонин-киназы на С-конце. CRIB домен может быть связан с киназным доменом и ингибировать его активность. При связывании с GTFasой типа Rho (cвязанной c ГТФ) с CRIB, его ингибирование Фосфорилирование белков. киназного домена снимается. Самый узнаваемый пример PAK – STE20-киназа у дрожжей, которая учавствует в передаче сигнала феромона, осмотолерантности, филаментного и поляризованного роста.

GSKs.2-ая группа промежных киназ – germinal center kinases (GSK).

В отличие от PAK у их киназный домен на N-конце, а С-конец, по-видимому, играет роль Фосфорилирование белков. аутоингибиторного домена и ингибирование его снимается при содействии с другими белками upstream. Эти киназы у нейроспоры работают в стрессорных ответах. У дрожжей имеется два представителя этих киназ – Sps 1p и Kic 1p. Sps 1p киназа регулируется в процессе развития и нужна на поздних стадиях споруляции. Активность Kic 1p Фосфорилирование белков.. Находится в зависимости от белка Cdc31p и нужен для целостности клеточной стены у дрожжей. У нейроспоры две киназы этого класа, которые сходны с киназой из D/discoideum (cеверин-киназа)Этта киназа фосфорилирует актин связывающий белок –северин, что приводит к резвой перестройке актина при амебоидном движении. Роль .тих Фосфорилирование белков. киназ у нейроспоры невыяснена, но, по аналогии с другими эукариотическими микробами, можно представить их участике в динамике цитоскелетных частей и/либо развитии аскоспор.

MAPКиназы нейроспорыдействуют согласованно вереницей, в конечном счете, фосфорилируя белки-мишени,регулируя транскрипцию, клеточный цикл и др. MAPКиназные модули регулируются целым рядом других белков у грибов, такими Фосфорилирование белков. как GPRCs, PAKs, гистидинкиназами,Cdc 42p. У нейроспоры в геномеиобнаружено 9 МАПКиназ. Они по аналогии с дрожжами сформировывают три пути передачи сигнала: ответ на феромон-филаментный рост, осморегуляция-стресс и целостность клеточной стены, как у S cer и Sch.pombe.

МАПКиназа МАК2родственна МАКиназам дрожжей Fus 3p и Kss1 S.cerevisiae. Мутации по Фосфорилирование белков. ее гену выражаются в неверном конидиировании, женской стерильности и невозможности слияния гиф. OS-2 MAPK, схожая HOG1 –киназе у дрожжей, регулирует осмоичность и устойчивость к фенилпиррольным фунгицидам у нейроспоры. NRC1 MAPKKK родственна Ste11p у дрожжей, которая участвует в различных путях МАПКиназ у их. Сходно с mak2 мутантами, у nrc Фосфорилирование белков.-1 мутантов неверное конидииование,женская стерильость и нереально слияние гиф.

Присутствие третьей МАРКиназы,схожей с аналогичной у M.grisea b S.cerevisiae cвидетельствует о способности присутствия МАПКиназного пути, ответственного за целостность клеточной стены у нейроспоры. В отличие от дрожжей, нейроспора не содержит никаких дополнительных компонент каскада, выходящих за Фосфорилирование белков. эти три модуля.Эти факты, вкупе с наличием множественных GPCR и гистидинкиназами, указывают на большее интегрирование сигналов от мнжественных рецепторов у нейроспоры.

.


fotoni-sveta-i-sudba-civilizacij-chto-takoe-svet.html
fotoopisanie-obstanovki.html
fotoprijmach-z-vnutrshnm-pdsilennyam-referat.html